potencial de accion

jueves, 16 de julio de 2015

mitocondria

 modelo de la mitocondria.



La cadena de transporte de electrones es la etapa final de la respiración aeróbica, que conduce a la formación de la ATP en la membrana interna de la mitocondria. La imagen que surge es la de reacciones acopladas a través de cinco estructuras de proteínas asociadas con la membrana interna.
Complejo I (coenzima-NADH oxidorreductasa Q). La coenzima reducida NADH se une al Complejo I y lleva a cabo la reducción de la coenzima Q10. Los electrones se transfieren a través del Complejo I, usando el FMN (mononucleótido de flavina) y una serie de grupos Fe-S. El proceso logra el bombeo de cuatro protones a través de la membrana mitocondrial interna al espacio intermembrana.
El complejo II (succinato-Q oxidorreductasa). Este complejo forma un segundo punto de entrada a la cadena de transporte de electrones, utilizando el producto succinato del ciclo TCA.
Complejo III (Q-citocromo c oxidorreductasa). Este complejo lleva a cabo la oxidación del ubiquinol y la reducción de dos moléculas de citocromo-c. Son bombeados cuatro hidrógenos a través de la membrana hacia el espacio intermembrana.
Complejo IV (Citocromo c oxidasa). Este complejo final en la cadena de transporte de electrones lleva a cabo la transferencia final de los electrones al oxígeno, y bombea dos protones a través de la membrana. Esto hace un total de 10 protones a través de la membrana, para una molécula de NADH en la cadena de transferencia de electrones.
Sintasa ATP. Este complejo hace uso del potencial de protones creado por la acción de la cadena de transporte de electrones. Transporta un protón hacia abajo del gradiente y utiliza la energía para completar la fosforilación de ADP en ATP. El modelo actual de esta acción se denomina mecanismo de unión, y parece que parte de este gran complejo proteico, lleva a cabo una rotación mecánica en el proceso de la fosforilación, y la liberación de la molécula de ATP. Así que parte de su acción es como la de un motor molecular.




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